Estruturas das Proteínas

As proteínas diferem entre si pelo número, tipo e seqüência dos aminoácidos em suas estruturas.

A seqüência linear de aminoácidos de uma proteína define sua estrutura primária.

O número de aminoácidos é muito variável de uma proteína para outra:

• Insulina bovina: 51 aminoácidos
• Hemoglobina humana: 574 aminoácidos
• Desidrogenase glutâmica: 8 300 aminoácidos

O filamento de aminoácidos se enrola ao redor de um eixo, formando uma escada helicoidal chamada alfa-hélice. É uma estrutura estável, cujas voltas são mantidas por pontes de hidrogênio. Tal estrutura helicoidal é a estrutura secundária da proteína. 

As proteínas estabelecem outros tipos de ligações entre suas partes. Com isto, dobram sobre si mesmas, adquirindo uma configuração espacial tridimensional chamada estrutura terciária. Essa configuração pode ser filamentar como no colágeno, ou globular, como nas enzimas.  

Tanto o estabelecimento de pontes de hidrogênio como o de outros tipos de ligações dependem da seqüência de aminoácidos que compõem a proteína. Uma alteração na seqüência de aminoácidos (estrutura primária) implica em alterações nas estruturas secundária e terciária da proteína. Como a função de uma proteína se relaciona com sua forma espacial, também será alterada. Um exemplo clássico é a anemia falciforme. Nessa doença hereditária, há uma troca na cadeia de aminoácidos da hemoglobina (substituição de um ácido glutâmico por uma valina). Isto acaba por determinar mudanças na hemácia, célula que contém a hemoglobina, que assume o formato de foice quando submetida a baixas concentrações de oxigênio.

Muitas proteínas são formadas pela associação de dois ou mais polipeptídeos (cadeias de aminoácidos). A maneira como estas cadeias se associam constitui a estrutura quaternária dessas proteínas. A hemoglobina, citada anteriormente, é formada pela união de duas cadeias "alfa" e duas cadeias "beta".

Embora o termo ponte de hidrogênio não seja adequado, ele é comumente empregado na bioquímica de proteínas. Quimicamente, este tipo de interação deveria ser chamado de ligação de hidrogênio, ao invés de ponte de hidrogênio.

Desnaturação das Proteínas

Quando as proteínas são submetidas à elevação de temperatura, a variações de pH ou a certos solutos como a uréia, sofrem alterações na sua configuração espacial, e sua atividade biológica é perdida. Este processo se chama desnaturação. Ao romper as ligações originais, a proteína sofre novas dobras ao acaso. Geralmente, as proteínas se tornam insolúveis quando se desnaturam. É o que ocorre com a albumina da clara do ovo que, ao ser cozida, se torna sólida.

 

Na desnaturação, a seqüência de aminoácidos não se altera e nenhuma ligação peptídica é rompida. Isto demonstra que a atividade biológica de uma proteína não depende apenas da sua estrutura primária, embora esta seja o determinante da sua configuração espacial. 

Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas ao seu meio original, podem recobrar sua configuração espacial natural. Todavia, na maioria dos casos, nos processos de desnaturação por altas temperaturas ou por variações extremas de pH, as modificações são irreversíveis. A clara do ovo se solidifica, ao ser cozida, mas não se liquefaz quando esfria.